@MSGID: 1:317/3 64ae2c71
@PID: hpt/lnx 1.9.0-cur 2019-01-08
@TID: hpt/lnx 1.9.0-cur 2019-01-08
 Newly identified protein regulates the creation of cellulose in plant
cells 

  Date:
      July 11, 2023
  Source:
      Penn State
  Summary:
      A team has identified a protein that modifies the cellular machinery
      responsible for producing cellulose, which could inform the design
      of more stable, cellulose-enriched materials for biofuels and
      other functions.


      Facebook Twitter Pinterest LinkedIN Email

==========================================================================
FULL STORY
==========================================================================
Cellulose -- an integral component of plant cell walls -- is an important
source of food, paper, textiles and biofuels, but how its creation is
regulated within plant cells has remained unclear. Now, a team led by
researchers at Penn State has identified a protein that modifies the
cellular machinery responsible for producing cellulose, which ultimately
lends stability to that machinery.

This new understanding could inform the design of more stable, cellulose-
enriched materials for biofuels and other functions.

Within a plant cell, a complex of proteins called the cellulose synthase
complex builds a chain of cellulose. Regulation of this process determines
a variety of properties like when and how quickly it occurs as well as
the length of the cellulose chain.

"Cellulose is the most abundant biopolymer on Earth, yet despite
its importance, relatively little is known about how its synthesis is
regulated," said Ying Gu, professor of biochemistry and molecular biology
in the Penn State Eberly College of Science and leader of the research
team. "In this study, we identified a protein called calcium-dependent
protein kinase 32 (CPK32) and confirmed that it chemically modifies one
of the proteins in the cellulose synthase complex, ultimately helping
to regulate the cellulose biosynthesis process."  The researchers
published their findings in a paper appearing July 11 in the journal
New Phytologist.

The chemical modification carried out by the CPK32 protein is called
phosphorylation; it adds a chemical compound known as a phosphor group
to the cellulose synthase protein CESA3. These types of modifications
are reversible and support a variety of important biological functions
in the cell. In humans, more than 200,000 locations on proteins can be
phosphorylated by more than 500 proteins, which are called kinases. In
the plant Arabidopsis, also known as thale cress and commonly used in
plant science, more than 43,000 locations can be phosphorylated by more
than 1,000 kinases.

"Identifying which of the many kinases could phosphorylate cellulose
synthase was very daunting," said Gu. "We used a screening approach to
look for proteins that directly associate with CESA3. This revealed
the kinase CPK32, and we followed up with a series of experiments
to confirm that CPK32 actually phosphorylates CESA3, to identify the
specific location on CESA3 where this occurs, and to determine how this
phosphorylation impacts the plant."  The researchers then created a
version of the CESA3 protein with a mutation that altered the site where
the phosphor group is added, preventing phosphorylation. Cells of the
mutated plants -- where phosphorylation of CESA3 was not possible --
had reduced cellulose content and reduced stability of the cellulose
synthase complex, and adult plants of mutated plants had stunted growth.

"Previous studies have shown CPK32 plays a role in several biological
processes, including pollen tube growth as well as shoot and root
development," said Gu. "Here, we demonstrate a new function of CPK32
and a novel mechanism of phosphorylation in stabilizing the cellulose
synthase complex."  Next, the researchers plan to investigate whether
the phosphorylation of CESA3 is unique to CPK32 or if any other kinases
within the same family can similarly regulate cellulose biosynthesis.

"By regulating the stability of the cellulose synthase complex, we may be
able to encourage cells to produce longer cellulose chains and ultimately
engineer cellulose-rich materials," said Gu.

In addition to Gu, the research team at Penn State includes Xiaoran Xin,
graduate student in the Biochemistry, Microbiology and Molecular Biology
program at the time of the research; Donghui Wei, graduate student in
plant biology; Lei Lei, graduate student in plant biology at the time
of the research; and Shundai Li, assistant professor of biochemistry
and molecular biology. The research team also includes Haiyan Zheng at
Rutgers University and Ian Wallace at the University of Nevada, Reno.

This research was supported by the Center for Lignocellulose Structure
and Formation, an Energy Frontier Research Center funded by the
U.S. Department of Energy; the Penn State Department of Biochemistry
and Molecular Biology; and the National Science Foundation.

    * RELATED_TOPICS
          o Plants_&_Animals
                # Genetics # Biology # Cell_Biology
          o Matter_&_Energy
                # Biochemistry # Organic_Chemistry # Materials_Science
          o Earth_&_Climate
                # Ecology # Geochemistry # Exotic_Species
    * RELATED_TERMS
          o Protein o Denaturation_(biochemistry) o Soy_protein
          o Digestion o Myosin o Mitochondrion o Architecture o
          Circuit_design

==========================================================================

 Print

 Email

 Share
==========================================================================
****** 1 ****** ***** 2 ***** **** 3 ****
*** 4 *** ** 5 ** Breaking this hour
==========================================================================
    * Revolutionary_Electric_Artificial_Muscles *
    Age_of_Universe:_26.7,_Not_13.7,_Billion_Years *
    City_Ground_Is_Deforming:_Buildings_Aren`t_Ready
    * The_Sound_of_Silence?_People_Hear_It *
    36-Million-Year_Geological_Cycle_Drives_...

    * Six_Foods_to_Boost_Cardiovascular_Health
    * Cystic_Fibrosis:_Lasting_Improvement *
    Artificial_Cells_Demonstrate_That_`Life_...

    * Advice_to_Limit_High-Fat_Dairy_Foods_Challenged *
    First_Snapshots_of_Fermion_Pairs

Trending Topics this week
==========================================================================
SPACE_&_TIME NASA Space_Missions Asteroids,_Comets_and_Meteors
MATTER_&_ENERGY Nature_of_Water Materials_Science Civil_Engineering
COMPUTERS_&_MATH Artificial_Intelligence Neural_Interfaces
Computers_and_Internet


==========================================================================

Strange & Offbeat
==========================================================================
SPACE_&_TIME
Reinventing_Cosmology:_New_Research_Puts_Age_of_Universe_at_26.7_--_Not_13.7_-
-_Billion_Years
Quasar_`Clocks`_Show_Universe_Was_Five_Times_Slower_Soon_After_the_Big_Bang
First_`Ghost_Particle`_Image_of_Milky_Way MATTER_&_ENERGY
Revolutionary_Self-Sensing_Electric_Artificial_Muscles
Bees_Make_Decisions_Better_and_Faster_Than_We_Do,_for_the_Things_That_Matter_to
Them
These_Lollipops_Could_`Sweeten`_Diagnostic_Testing_for_Kids_and_Adults_Alike
COMPUTERS_&_MATH
Number_Cruncher_Calculates_Whether_Whales_Are_Acting_Weirdly
AI_Tests_Into_Top_1%_for_Original_Creative_Thinking
Researchers_Create_Highly_Conductive_Metallic_Gel_for_3D_Printing Story
Source: Materials provided by Penn_State. Original written by Gail
McCormick. Note: Content may be edited for style and length.


==========================================================================
Journal Reference:
   1. Xiaoran Xin, Donghui Wei, Lei Lei, Haiyan Zheng, Ian S. Wallace,
   Shundai
      Li, Ying Gu. CALCIUM‐DEPENDENT PROTEIN KINASE32 regulates
      cellulose biosynthesis through post‐translational modification
      of cellulose synthase. New Phytologist, 2023; DOI: 10.1111/nph.19106
==========================================================================

Link to news story:
https://www.sciencedaily.com/releases/2023/07/230711130631.htm

--- up 1 year, 19 weeks, 1 day, 10 hours, 50 minutes
 * Origin: -=> Castle Rock BBS <=- Now Husky HPT Powered! (1:317/3)
SEEN-BY: 1/120 15/0 18/0 106/201 114/705 123/0 120
180 200 3001 135/115
SEEN-BY: 138/146 153/7715 218/700 222/2 226/30
227/114 229/110 112 113 307
SEEN-BY: 229/317 400 426 428 470 664 700 240/1120
250/1 261/38 275/100 1000
SEEN-BY: 291/111 292/854 298/25 305/3 317/3 320/219
342/11 396/45 467/888
SEEN-BY: 712/1321 1321 3634/0 12 56 57 5005/49
5015/255 5019/40 5020/715 848
SEEN-BY: 5020/1042 4441 12000 5030/49 1081 5061/133
5075/35 128 5090/958
@PATH: 317/3 229/426 153/7715 3634/12 5020/1042
4441